เนื้อหา
ในปฏิกิริยาทางชีววิทยาเอนไซม์ทำหน้าที่คล้ายกับตัวเร่งปฏิกิริยาซึ่งเป็นทางเลือกทางเลือกสำหรับปฏิกิริยาที่จะเกิดขึ้นและเร่งกระบวนการโดยรวมให้เร็วขึ้น เอนไซม์ทำงานภายในสารตั้งต้นและความสามารถในการเพิ่มความเร็วของปฏิกิริยาขึ้นอยู่กับว่ามันจับกับพื้นผิวได้ดีเพียงใด ค่าคงที่ Michaelis แสดงโดย KMเป็นการวัดความสัมพันธ์ของเอนไซม์ / สารตั้งต้น ค่าที่น้อยลงหมายถึงการจับที่แน่นกว่าซึ่งหมายถึงปฏิกิริยาจะไปถึงความเร็วสูงสุดที่ความเข้มข้นต่ำกว่า KM มีหน่วยเดียวกับความเข้มข้นของสารตั้งต้นและเท่ากับความเข้มข้นของสารตั้งต้นเมื่อความเร็วของการเกิดปฏิกิริยาเท่ากับครึ่งหนึ่งของค่าสูงสุด
แผนการ Michaelis-Menten
ความเร็วของปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์เป็นหน้าที่ของความเข้มข้นของสารตั้งต้น เพื่อให้ได้พล็อตสำหรับปฏิกิริยาเฉพาะนักวิจัยได้ทำการเตรียมตัวอย่างของสารตั้งต้นหลายตัวอย่างที่ระดับความเข้มข้นต่างกันและบันทึกอัตราการเกิดผลิตภัณฑ์สำหรับแต่ละตัวอย่าง พล็อตของความเร็ว (V) กับความเข้มข้น () สร้างเส้นโค้งที่ปีนขึ้นอย่างรวดเร็วและระดับที่ความเร็วสูงสุดซึ่งเป็นจุดที่เอนไซม์ทำงานเร็วที่สุดเท่าที่จะทำได้ สิ่งนี้เรียกว่าพล็อตความอิ่มตัวหรือพล็อต Michaelis-Menten
สมการที่กำหนดพล็อต Michaelis-Menten คือ:
V = (Vสูงสุด ) ÷ (KM +, สมการนี้ลดลงไป V = Vสูงสุด ÷ 2ดังนั้นเคM เท่ากับความเข้มข้นของสารตั้งต้นเมื่อความเร็วเป็นครึ่งหนึ่งของค่าสูงสุด ทำให้สามารถอ่าน K ได้ในทางทฤษฎีM ปิดกราฟ แม้ว่ามันจะเป็นไปได้ที่จะอ่าน KM จากพล็อต Michaelis-Menten มันไม่ง่ายหรือไม่ถูกต้อง อีกทางเลือกหนึ่งคือพล็อตส่วนกลับของสมการ Michaelis-Menten ซึ่งก็คือ (หลังจากคำศัพท์ทั้งหมดได้รับการจัดเรียงใหม่): 1 / V = {KM/ (Vสูงสุด ×)} + (1 / Vสูงสุด) สมการนี้มีรูปแบบ y = mx + b โดยที่ นี่คือนักชีวเคมีสมการที่ใช้ในการพิจารณา KM. พวกเขาเตรียมความเข้มข้นที่หลากหลายของสารตั้งต้น (เพราะมันเป็นเส้นตรงในทางเทคนิคพวกเขาต้องการเพียงสอง), วางแผนผลและอ่าน KM ปิดกราฟโดยตรงพล็อตเรื่อง Lineweaver-Burk