เอนไซม์ชนิดต่าง ๆ

Posted on
ผู้เขียน: Peter Berry
วันที่สร้าง: 18 สิงหาคม 2021
วันที่อัปเดต: 14 พฤศจิกายน 2024
Anonim
เอนไซม์ต่างๆ และหน้าที่ที่ต่างกัน!!
วิดีโอ: เอนไซม์ต่างๆ และหน้าที่ที่ต่างกัน!!

เนื้อหา

เอนไซม์เป็นโมเลกุลโปรตีนที่สำคัญในระบบสิ่งมีชีวิตซึ่งเมื่อสังเคราะห์แล้วมักจะไม่ถูกเปลี่ยนเป็นโมเลกุลชนิดอื่นเช่นเดียวกับสารที่ใช้เป็นเชื้อเพลิงสำหรับกระบวนการย่อยอาหารและระบบหายใจ (เช่นน้ำตาลไขมันออกซิเจนโมเลกุลโมเลกุล) นี่เป็นเพราะเอนไซม์คือ ตัวเร่งปฏิกิริยาซึ่งหมายความว่าพวกเขาสามารถมีส่วนร่วมในปฏิกิริยาเคมีโดยไม่มีการเปลี่ยนแปลงตัวเองเล็กน้อยเช่นผู้ดูแลการอภิปรายสาธารณะที่จะย้ายผู้เข้าร่วมและผู้ชมไปสู่ข้อสรุปโดยการกำหนดเงื่อนไขของการโต้แย้งในขณะที่ไม่เพิ่มข้อมูลที่ไม่ซ้ำกัน

มีการระบุเอนไซม์มากกว่า 2,000 รายการและแต่ละเอนไซม์เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาทางเคมีหนึ่งเดียว เอนไซม์จึงเป็นสารตั้งต้นเฉพาะ พวกเขาถูกจัดกลุ่มเป็นคลาสครึ่งโหลบนพื้นฐานของชนิดของปฏิกิริยาที่พวกเขามีส่วนร่วม

ข้อมูลเบื้องต้นเกี่ยวกับเอนไซม์

เอนไซม์ทำให้เกิดปฏิกิริยามากมายในร่างกายภายใต้เงื่อนไข สภาวะสมดุลหรือความสมดุลทางชีวเคมีโดยรวม ตัวอย่างเช่นเอนไซม์หลายตัวทำงานได้ดีที่สุดในระดับ pH (ความเป็นกรด) ใกล้กับค่า pH ที่ร่างกายปกติรักษาอยู่ซึ่งอยู่ในช่วง 7 (นั่นคือไม่เป็นด่างหรือเป็นกรด) เอนไซม์อื่น ๆ ทำงานได้ดีที่สุดที่ pH ต่ำ (ความเป็นกรดสูง) เนื่องจากความต้องการของสภาพแวดล้อม ตัวอย่างเช่นด้านในของกระเพาะอาหารซึ่งมีเอนไซม์ย่อยอาหารทำงานอยู่นั้นมีความเป็นกรดสูง

เอนไซม์มีส่วนร่วมในกระบวนการตั้งแต่การแข็งตัวของเลือดการสังเคราะห์ดีเอ็นเอจนถึงการย่อยอาหาร บางชนิดพบได้เฉพาะภายในเซลล์และมีส่วนร่วมในกระบวนการที่เกี่ยวข้องกับโมเลกุลขนาดเล็กเช่น glycolysis คนอื่น ๆ จะถูกหลั่งลงในกระเพาะอาหารโดยตรงและทำหน้าที่ในปริมาณที่มากเช่นการกลืนอาหาร

เนื่องจากเอนไซม์เป็นโปรตีนที่มีมวลโมเลกุลค่อนข้างสูงพวกมันจึงมีรูปร่างสามมิติที่แตกต่างกัน สิ่งนี้จะกำหนดโมเลกุลเฉพาะที่พวกมันทำหน้าที่ นอกจากจะขึ้นกับค่า pH แล้วรูปร่างของเอนไซม์ส่วนใหญ่ยังขึ้นกับอุณหภูมิซึ่งหมายความว่าพวกมันทำงานได้ดีที่สุดในช่วงอุณหภูมิที่ค่อนข้างแคบ

เอนไซม์ทำงานอย่างไร

เอนไซม์ส่วนใหญ่ทำงานโดยการลดระดับ พลังงานกระตุ้น ของปฏิกิริยาเคมี บางครั้งรูปร่างของพวกเขาทำให้สารตั้งต้นใกล้เคียงกันอย่างมีสไตล์บางทีโค้ชทีมกีฬาหรือผู้จัดการทีมตั้งใจที่จะทำงานให้เสร็จเร็วขึ้น เป็นที่เชื่อกันว่าเมื่อเอ็นไซม์ผูกกับสารตั้งต้นรูปร่างของพวกมันจะเปลี่ยนไปในทางที่ทำให้เสถียรของสารตั้งต้นและทำให้มันไวต่อการเปลี่ยนแปลงทางเคมีมากขึ้น

ปฏิกิริยาที่สามารถดำเนินการได้โดยไม่ต้องใส่พลังงานเรียกว่าปฏิกิริยาคายความร้อน ในปฏิกิริยาเหล่านี้ผลิตภัณฑ์หรือสารเคมีที่เกิดขึ้นระหว่างการทำปฏิกิริยามีระดับพลังงานที่ต่ำกว่าสารเคมีที่ทำหน้าที่เป็นส่วนผสมของปฏิกิริยา ด้วยวิธีนี้โมเลกุลเช่นน้ำ "แสวงหา" (พลังงาน) ระดับของตัวเอง อะตอม "ชอบ" จะต้องมีการจัดการกับพลังงานรวมที่ต่ำกว่าเช่นเดียวกับน้ำไหลลงเนินไปยังจุดทางกายภาพต่ำสุดที่มีอยู่ เมื่อนำทั้งหมดมารวมกันเป็นที่ชัดเจนว่าปฏิกิริยาคายความร้อนดำเนินต่อไปตามธรรมชาติเสมอ

อย่างไรก็ตามความจริงที่ว่าปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นแม้จะไม่มีข้อมูลก็ตาม แต่ก็ไม่ได้บอกถึงอัตราการเกิดปฏิกิริยา หากสารที่นำเข้าสู่ร่างกายนั้นจะเปลี่ยนเป็นสารอนุพันธ์สองชนิดที่สามารถทำหน้าที่เป็นแหล่งพลังงานโดยตรงของเซลล์ได้ซึ่งจะดีเพียงเล็กน้อยหากปฏิกิริยาใช้เวลาเป็นชั่วโมงหรือเป็นวัน ยิ่งกว่านั้นแม้ว่าพลังงานทั้งหมดของผลิตภัณฑ์จะสูงกว่าของสารตั้งต้น แต่เส้นทางพลังงานไม่ใช่ความลาดชันบนเนินเขาที่ราบเรียบบนกราฟ แต่ผลิตภัณฑ์จะต้องได้รับพลังงานในระดับที่สูงกว่าสิ่งที่พวกเขาเริ่มเพื่อที่พวกเขาจะได้ "เอาชนะหลังเต่า" และปฏิกิริยาอาจดำเนินต่อไป การลงทุนครั้งแรกของพลังงานในสารตั้งต้นที่จ่ายออกไปในรูปแบบของผลิตภัณฑ์ดังกล่าวข้างต้น พลังงานของการกระตุ้นหรือ E.

ประเภทของเอนไซม์

ร่างกายมนุษย์ประกอบด้วยเอนไซม์สำคัญหกกลุ่มหรือคลาส

Oxidoreductases เพิ่มอัตราการเกิดออกซิเดชันและปฏิกิริยาการลด ในปฏิกิริยาเหล่านี้หรือที่เรียกว่าปฏิกิริยารีดอกซ์หนึ่งในสารตั้งต้นจะทำให้เกิดอิเลกตรอนคู่หนึ่งซึ่งมีปฏิกิริยาอีกตัวเพิ่มขึ้น ผู้บริจาคอิเล็กตรอนคู่ถูกกล่าวว่าถูกออกซิไดซ์และทำหน้าที่เป็นตัวรีดิวซ์ในขณะที่ผู้รับคู่อิเล็กตรอนจะถูกเรียกว่าตัวออกซิไดซ์ อีกวิธีที่ตรงไปตรงมาของการวางสิ่งนี้คือในปฏิกิริยาเช่นนี้อะตอมของออกซิเจนอะตอมของไฮโดรเจนหรือทั้งสองอย่างถูกเคลื่อนย้าย ตัวอย่างเช่นไซโตโครมออกซิเดสและแลคเตทดีไฮโดรจีเนส

transferases ความเร็วในการเคลื่อนที่ของกลุ่มอะตอมเช่นเมทิล (CH)3), acetyl (CH3CO) หรืออะมิโน (NH2) กลุ่มจากโมเลกุลหนึ่งไปยังอีกโมเลกุล Acetate kinase และ alanine deaminase เป็นตัวอย่างของการถ่ายโอน

hydrolases เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซ์ ปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสใช้น้ำ (H2O) เพื่อแยกพันธะในโมเลกุลเพื่อสร้างผลิตภัณฑ์ลูกสาวสองตัวโดยปกติจะติดอยู่ที่ -OH (กลุ่มไฮดรอกซิล) จากน้ำเป็นหนึ่งในผลิตภัณฑ์และหนึ่ง -H (อะตอมไฮโดรเจน) ไปที่อื่น ในขณะเดียวกันโมเลกุลใหม่จะถูกสร้างขึ้นจากอะตอมที่ถูกแทนที่ด้วยส่วนประกอบ -H และ -OH เอนไซม์ไลเปสและเอนไซม์ย่อยอาหารคือเอนไซม์ไฮโดรเลส

Lyases เพิ่มอัตราการเพิ่มของกลุ่มโมเลกุลหนึ่งกลุ่มเพื่อพันธะคู่หรือการกำจัดสองกลุ่มจากอะตอมใกล้เคียงเพื่อสร้างพันธะคู่ สิ่งเหล่านี้ทำหน้าที่เหมือนไฮโดรเลสยกเว้นส่วนประกอบที่ถูกถอดออกจะไม่ถูกแทนที่ด้วยน้ำหรือส่วนของน้ำ เอนไซม์ประเภทนี้รวมถึง oxalate decarboxylase และ isocitrate lyase

Isomerases เร่งปฏิกิริยาการเกิดไอโซเมอไรเซชัน เหล่านี้เป็นปฏิกิริยาที่อะตอมดั้งเดิมทั้งหมดในตัวทำปฏิกิริยาถูกเก็บรักษาไว้ แต่จะถูกจัดเรียงใหม่เพื่อสร้างไอโซเมอร์ของสารตั้งต้น (Isomers เป็นโมเลกุลที่มีสูตรทางเคมีเหมือนกัน แต่มีการจัดเรียงที่แตกต่างกัน) ตัวอย่างเช่น isomerase กลูโคส - ฟอสเฟตและอะลานีน racemase

ligases (เรียกอีกอย่างว่า synthetases) ช่วยเพิ่มอัตราการรวมตัวกันของสองโมเลกุล พวกเขามักจะทำสิ่งนี้ได้โดยใช้พลังงานที่ได้จากการสลายตัวของ adenosine triphosphate (ATP) ตัวอย่างของ ligases รวมถึง acetyl-CoA synthetase และ DNA ligase

ยับยั้งเอนไซม์

นอกเหนือจากการเปลี่ยนแปลงอุณหภูมิและค่า pH แล้วปัจจัยอื่น ๆ อาจส่งผลให้กิจกรรมของเอนไซม์ลดลงหรือปิดตัวลง ในกระบวนการที่เรียกว่าการโต้ตอบแบบ allosteric รูปร่างของเอนไซม์จะเปลี่ยนไปชั่วคราวเมื่อโมเลกุลจับกับส่วนหนึ่งของมันออกไปจากที่ที่มันเข้าร่วมกับปฏิกิริยา สิ่งนี้นำไปสู่การสูญเสียฟังก์ชัน บางครั้งสิ่งนี้มีประโยชน์เมื่อตัวผลิตภัณฑ์ทำหน้าที่เป็นตัวยับยั้งอัลโลสเตอริกเพราะนี่เป็นสัญญาณของปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นจนถึงจุดที่ไม่จำเป็นต้องใช้ผลิตภัณฑ์เพิ่มเติมอีกต่อไป

ในการยับยั้งการแข่งขันสารที่เรียกว่าสารควบคุมต้องแข่งขันกับสารตั้งต้นสำหรับบริเวณที่จับ นี่คือคล้ายกับการพยายามใส่คีย์การทำงานหลายอย่างลงในล็อคเดียวกันในเวลาเดียวกัน หากมีสารควบคุมเหล่านี้เพียงพอที่จะเข้าร่วมกับเอนไซม์ที่มีอยู่ในปริมาณที่สูงพอมันจะชะลอหรือปิดทางเดินของปฏิกิริยา สิ่งนี้มีประโยชน์ในเภสัชวิทยาเพราะนักจุลชีววิทยาสามารถออกแบบสารประกอบที่แข่งขันกับไซต์ที่มีการจับของเอนไซม์แบคทีเรียทำให้แบคทีเรียที่ก่อให้เกิดโรคหรืออยู่รอดในร่างกายมนุษย์ยากขึ้น

ในการยับยั้งแบบไม่เคลื่อนที่นั้นโมเลกุลยับยั้งจะจับกับเอนไซม์ในจุดที่แตกต่างจากบริเวณที่มีการเคลื่อนไหวคล้ายกับสิ่งที่เกิดขึ้นในการปฏิสัมพันธ์แบบ allosteric การยับยั้งที่ไม่สามารถย้อนกลับได้เกิดขึ้นเมื่อตัวยับยั้งนั้นผูกกับหรือทำให้เอนไซม์ย่อยสลายอย่างมีนัยสำคัญเพื่อที่การทำงานของมันจะไม่สามารถกู้คืนได้ แก๊สประสาทและเพนิซิลินทั้งคู่ใช้ประโยชน์จากการยับยั้งประเภทนี้แม้ว่าจะมีความตั้งใจที่แตกต่างกันอย่างมากมายในใจ